α螺旋是蛋白質二級結構的主要形式之一，特徵如下：
結構。α螺旋是指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升的結構。
組成。每3.6個胺基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，兩個胺基酸殘基之間的距離為0.15nm。螺旋的方向通常為右手螺旋。
穩定性。胺基酸側鏈R基團伸向螺旋外側，每個肽鍵的羰基氧和第四個N-H形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由於肽鏈中的所有肽鍵都可形成氫鍵，α螺旋十分穩定。
形成因素。α螺旋的形成和穩定性受多種因素影響，包括胺基酸殘基側鏈基團的形狀、大小及電荷等。例如，帶同性電荷的胺基酸殘基相斥，有利於氫鍵的形成，從而促進α螺旋的形成；而脯氨酸殘基由於其特殊的結構，不利於α螺旋的形成。
此外，α螺旋也是許多蛋白質功能和結構的重要組成部分，對於蛋白質的生物活性有顯著影響。