α螺旋（α-helix）是蛋白質二級結構的主要形式之一，其結構特點如下：
多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升，每3.6個胺基酸殘基螺旋上升一圈，每個胺基酸殘基向上移動0.15nm，形成0.54nm的螺距。
胺基酸殘基的側鏈R基團伸向螺旋外側。
每個肽鍵的羰基氧和其後第四個胺基酸殘基的醯胺氮之間形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。這種氫鍵是維持α螺旋結構穩定性的關鍵因素。
α螺旋通常是右手螺旋，但也可以存在左手螺旋的形式。
α螺旋的形成受到多種因素的影響，包括胺基酸殘基側鏈的大小、電荷以及它們之間是否會產生太大的排斥力。某些特定的胺基酸殘基，如脯氨酸，由於其結構特性，對α螺旋的形成有顯著影響。